АЛЬБУМИНЫ

Расстановка ударений: АЛЬБУМИ`НЫ

АЛЬБУМИНЫ (лат. albumen белок) — групповое название простых природных белков, составляющих основную часть белков животных и растительных тканей. Типичные представители: А. сыворотки крови, лактальбумин молока, миоальбумин мышц животных, а также лейкозин пшеницы, ржи и ячменя, легуменин гречихи и сои, рицин касторовых бобов и т. д. Несмотря на большое разнообразие различных представителей, А. обладают одним общим свойством выпадать в осадок при полном насыщении раствора сернокислым аммонием. А. имеют сравнительно небольшой мол. вес и высокую электрофоретическую подвижность (см. Электрофорез). Сывороточный А. содержится в крови в количестве 4—5 г на 100 мл и составляет более 50% белков кровяной сыворотки. Мол. вес сывороточного А. крупного рогатого скота около 67000, лошади — 70000, крысы — 65000. Мол. вес сывороточного А. человека — 65000, изоэлектрическая точка — в пределах рН 4,6—4,7. Перекрестные иммунологические реакции (см. Иммунохимия) между сывороточными А. различных животных слабые, что объясняется существенными различиями в аминокислотном составе этих белков.

Физиологическая роль А. сыворотки крови очень велика: А. во многом определяют не только свойства самой сыворотки, но и ряд процессов обмена в организме в целом. Напр., А. наряду с другими белками поддерживает коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление, а также рН крови; в связи с этим препараты А. применяются как кровезамещающие жидкости (см.). При более или менее выраженном уменьшении содержания А. в крови способность сыворотки крови удерживать воду снижается, что ведет к усилению процесса перехода воды во внеклеточное пространство и возникновению отеков.

Молекула А. способна к образованию комплексов с очень большим количеством других соединений, в частности с жирными кислотами или веществами стероидной природы; отрицательный заряд молекулы, обусловленный наличием на ее поверхности карбоксильных групп, облегчает возможность связывания ионов металлов и положительно заряженных красителей.

А. вследствие наличия в составе их молекул большого количества различных реактивных групп (напр., ε-аминогруппы лизина, тиоловые и имидазольные группы) связывают и нейтрализуют токсины как бактериального происхождения, так и образующиеся в процессе обмена веществ. Способность А. к комплексообразованию помогает А. осуществлять транспортную функцию — связывание и перенос с кровью продуктов обмена веществ, микроэлементов, витаминов, лекарственных веществ, гормонов(напр., с А. связано 75—82% кортикостероидов и 98—99% эстрогенов, определяемых в крови) и т. д.

Комплексы А. легко диссоциируют при изменении рН, ионной силы или наличии в тканях какого-либо компонента, образующего более прочные связи с ингредиентами комплекса.

А. являются основными резервными белками организма; распад А. обеспечивает возможность синтеза глобулинов (см.) и структурных белков тканей и органов (период полураспада А. в организме человека 27,4 сут.). Синтез сывороточного А. происходит гл. обр. в ткани печени, снижение его концентрации в крови наблюдается при поражении этого органа (цирроз, хрон. гепатит, гепато-лиенальный синдром и т. д.). Описан редко встречающийся наследственный дефект, обусловливающий отсутствие А. в крови, — анальбуминемия (см.). При другом наследственном дефекте — бисальбуминемии — обнаруживается раздвоение электрофоретической зоны А. Наследственные дефекты синтеза А. в большинстве случаев не влекут за собой патологических расстройств, однако в нек-рых случаях наблюдаются акроцианоз (см.) и сосудистые расстройства. При патологических состояниях, связанных с усиленным распадом тканей или значительными изменениями в обмене веществ, напр. при диабетическом кетозе, может наблюдаться удвоение зоны А. на электрофореграмме — такназ. транзиторная бисальбуминемия, связанная с появлением в крови больших концентраций комплексов А. с вредными веществами и исчезающая при улучшении состояния больного. Аналогичные изменения могут наблюдаться при приеме больших доз нек-рых лекарств, напр. пенициллина; в этом случае бисальбуминемия исчезает вскоре после прекращения введения пенициллина.

В связи с тем, что А. имеет относительно небольшие размеры молекулы, он в большем количестве, чем другие сывороточные белки крови, фильтруется через канальцы и экскретируется с мочой, где его можно обнаружить после сгущения мочи тем или иным способом; при воспалительных заболеваниях почек количество экскретируемого А., а затем и других сывороточных белков резко увеличивается и А. может быть обнаружен в неконцентрпрованной моче с помощью обычных проб на белок.

А. церебромозговой жидкости по химическим и антигенным свойствам идентичен А. крови, содержание его составляет 40—60% от общего содержания растворимых белков спинномозговой жидкости, или 22—23 мг %. Сывороточный А. в количестве 1,5—4% содержится и в молоке, но, кроме него, в молоке (и в молозиве) содержится α-лактальбумин, к-рый по составу и антигенным свойствам в основном подобен сывороточному А., отличаясь от него лишь тем, что молекулы его при электрофорезе передвигаются в зоне α-глобулинов.

Аналогичные физ.-хим. свойства имеют и альбуминоиды — белки основного вещества соединительной ткани, связанные с мукополисахаридами (см.).

К А. относятся и овальбумины, входящие в состав белков яйца и являющиеся одним из ингредиентов, обусловливающих питательную ценность птичьих яиц.

Кровезамещающий препарат, выпускаемый под названием «альбумин», является продуктом фракционирования белков донорской крови, содержит до 3% примеси других белков плазмы, применяется в виде 10—20% раствора.

См. также Альбумин-глобулиповый коэффициент, Белки.

Э. Г. Ларский.

Источники:

1. Большая медицинская энциклопедия. Том 1/Главный редактор академик Б. В. Петровский; издательство «Советская энциклопедия»; Москва, 1974.- 576 с.