АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН

Азотистый обмен — совокупность химических превращений азотсодержащих веществ в организме.

А. о. включает обмен простых и сложных белков, нуклеиновых кислот, продуктов их распада (пептидов, аминокислот и нуклеотидов), содержащих азот жироподобных веществ (липидов), аминосахаров, гормонов, витаминов и др.

Для нормального течения процессов жизнедеятельности организм должен быть обеспечен необходимым количеством усвояемого азота. Главнейшей составной частью и основным источником азота пищи человека являются белковые вещества (см. Белки).

Суточная норма белка в питании взрослого человека, принятая в СССР, составляет 100 г белка или 16 г белкового азота при трате энергии в 2500 ккал. Однако и значительно меньшие количества белка могут обеспечить азотистое равновесие, т. е. состояние, при к-ром количества вводимого и выводимого азота одинаковы. После приема белковой пищи основной обмен (см. Обмен веществ и энергии) повышается больше, чем это обусловлено калорийной ценностью белка. Это явление получило наименование «специфически динамическое действие» белковой пищи. Механизм этого явления не вполне ясен. По-видимому, нек-рые аминокислоты — продукты расщепления белка — участвуют в реакциях, связанных с гидролизом АТФ и образованием АДФ, обусловливая повышенное потребление кислорода.

При общем голодании или при недостаточном азотистом питании количество выводимого с мочой и калом азота превышает количество вводимого с пищей — состояние отрицательного азотистого баланса. В том случае, когда количество вводимого азота превышает количество выводимого, наступает состояние положительного азотистого баланса, что характерно для растущего организма, при процессах регенерации и т. д.

При составлении или оценке рациона питания необходимо учитывать полноценность белков, характеризующуюся содержанием в них незаменимых аминокислот, т. е. таких, к-рые не могут образоваться из других соединений в организме (см. Аминокислоты).

Суточная потребность организма человека в различных незаменимых аминокислотах неодинакова (табл. 1).

Таблица 1. Потребность взрослого человека в незаменимых аминокислотах (в г за сутки)
Аминокислота	Количество, гарантирующее азотистое равновесие	Минимальное количество, обеспечивающее азотистое равновесие
L-триптофан	0,5	0,25
L-фенилаланин	2,2	1,1
L-лизин	1,6	0,8
L-треонин	1,0	0,5
L-метионин	2,2	1,1
L-лейцин	2,2	1,1
L-изолейцин	1,4	0,7
L-валин	1,6	0,8

Переваривание белков и других азотсодержащих веществ

Для высокоорганизованных позвоночных животных, в т. ч. и для человека, началом процессов А. о. следует считать переваривание в жел.-киш. тракте простых и сложных белков, а также других сложных азотистых соединений с последующим всасыванием продуктов их расщепления.

Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов пепсина (см.) и гастриксина, вырабатываемых в слизистой оболочке желудка в неактивной форме — в виде зимогенов (проферментов).

Кислая среда, необходимая для активации зимогенов, обеспечивается соляной к-той, секретируемой железами слизистой оболочки дна желудка (обкладочные клетки). Пепсин (оптимум рН ок. 2) и гастриксин (оптимум рН 3—4) представляют собой протеазы — эндопептидазы, к-рые разрывают пептидные связи между аминокислотами, расположенными внутри пептидных цепей молекулы белка (см. Пептидгидролазы).

При накоплении в желудке пищевой массы, обладающей достаточно кислой реакцией, рефлекторно раскрывается пилорический жом, и пищевая масса порциями поступает в двенадцатиперстную кишку, а затем в нижележащие отделы тонкой кишки, где в дальнейшем расщеплении пептидных связей участвуют ферменты сока поджелудочной железы — трипсин (см.), химотрипсин (см.) и карбоксипептидаза (см.) и ферменты кишечника — амино- и дипептидазы.

Трипсин и химотрипсин относятся к эндопептидазам (оптимум рН ок. 8,0), карбокси- и аминопептидазы — к экзопептидазам; они расщепляют крайнюю пептидную связь соответственно со стороны свободной карбоксильной и аминогруппы. При образовании дипептидов они расщепляются дипептидазами. Параллельно перевариванию простых белков в тонкой кишке происходит расщепление нуклеопротеидов, а также дезоксирибонуклеиновых (ДНК) и рибонуклеиновых (РНК) кислот.

В результате последовательного проявления гидролитической активности ферментов пищеварительных желез, а также микроорганизмов кишечника простые и сложные белки, а также другие биополимеры распадаются, и продукты распада (низкомолекулярные пептиды, аминокислоты, нуклеотиды, нуклеозиды) всасываются в тонком кишечнике и поступают в кровь.

Параллельно происходит ферментативный распад тканевых белков под влиянием тканевых протеаз — катепсинов (см.) и пептидаз (см. Пептидгидролазы). Образующиеся ори этом продукты распада также попадают в кровь и разносятся во все органы и ткани.

Тканевой обмен аминокислот

Фонд аминокислот, образовавшийся в результате ферментативного расщепления пищевых продуктов или продуктов распада тканей, расходуется на биосинтез белков и многих других соединений, свойственных только данному организму, на энергетические затраты, а также на образование конечных продуктов азотистого обмена, подлежащих выведению (рис. 1).

Участие аминокислот в процессах биосинтеза

Синтез специфических для данного организма белков находится под контролем молекул ДНК, входящих в состав хроматина клеточных ядер.

На одном из тяжей ДНК (в месте ее раскручивания) по закону комплементарности (см. Генетический код) происходит сборка (синтез) информационных, или матричных, РНК (мРНК).

К фиксированным на рибосомах мРНК подходят транспортные рибонуклеиновые кислоты (тРНК), несущие на себе предварительно активированные аминокислоты, к-рые фиксируются на мРНК. Рядом располагаются такие аминокислоты, к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфическая первичная структура белков со строго определенным порядком следующих друг за другом аминокислот.

В свою очередь первичная структура предопределяет, если не полностью, то в значительной мере, пространственную конфигурацию, или третичную структуру, белков, в т. ч. и белков-ферментов.

Выпадение или нарушение какого-либо звена в сложном процессе биосинтеза фермента, осуществляющего определенную реакцию в обмене веществ, может привести к тяжелым патологическим нарушениям. Так, причиной многих наследственных болезней (см.) является выпадение синтеза всего лишь одного белка-фермента (напр., гидроксилазы при фенилпировиноградной олигофрении); «ошибка» в первичной структуре У α- или β-цепей гемоглобина, заключающаяся в замене всего лишь одной из 287 аминокислот, приводит к образованию патологических форм гемоглобина с нарушенной функцией присоединения и отдачи кислорода.

Фонд аминокислот используется также при синтезе других соединений.

Напр., биосинтез пуриновых нуклеотпдов (см. Пуриновые основания), начинающийся с рибозил-5-фосфата, проходит через многочисленные стадии и завершается образованием инозиновой к-ты (инозиновая к-та затем может подвергаться превращениям в адениловую и гуаниловую кислоты). При этом требуется участие глутамина (амида глутаминовой к-ты) в качестве источника азота в 3-м и 9-м положениях, глицина — в 7-м положении и углерода — в 4-м и 5-м положениях. Аспарагиновая к-та — источник азота в 1-м положении:

Атомы углерода (2-й и 8-й) доставляет формильное производное тетрагидрофолиевой к-ты, и, наконец, углерод на 6-м месте кольца пурина берется из бикарбоната. Эти данные представлены на схеме:

При последующем образовании адениловой к-ты (см. Аденозинфосфорные кислоты) вновь вовлекается аспарагиновая к-та, азот к-рой обеспечивает аминогруппу, стоящую при 6-м углеродном атоме пуринового кольца. При синтезе гуаниловой кислоты (см.) аминогруппа при 2-м углеродном атоме берется из глутамина.

Синтез пиримидинов начинается с образования богатого энергией соединения — карбамилфосфата:

из аммиака (NH₃), бикарбоната (НСО₃^-), аденозинтрифосфата (АТФ) как источника энергии и, наконец, N-ацетилглутаминовой к-ты в качестве активатора:

Карбамильная группа карбамилфосфата ферментативно переносится на аспарагиновую к-ту. Через образовавшуюся карбамиласпарагиновую к-ту, дигидрооротовую и оротовую кислоты (рис. 2) образуется оротидиловая к-та, переходящая в уридиловую к-ту и уридинтрифосфат (УТФ). Путем аминирования УТФ образуется цитидинтрифосфат (ЦТФ), причем эта последняя реакция представляет собой регулируемый процесс по закону обратной связи: ЦТФ тормозит образование карбамиласпарагиновой к-ты, а АТФ снимает это торможение. Т. о., образование пиримидиновых нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот, регулируется соотношением содержания ЦТФ и АТФ.

Помимо образования пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминокислоты участвуют в образовании многих других физиологически важных соединений.

1. Из триптофана (α-амино-β-индолпропи оновой к-ты):

в результате ряда последовательных ферментативных превращений образуется никотиновая к-та, выполняющая функцию антипеллагрического витамина и участвующая в виде никотинамида

в биосинтезе никотпнамидных коферментов НАД и НАДФ.

2. Простейшая аминокислота глицин (CH₂NH₂COOH), помимо участия в образовании пуринов, обеспечивает весь азот и ряд атомов углерода при биосинтезе порфиринов, составляющих структурную основу желчных пигментов и небелковой части (простетической группы) железосодержащих хромопротеидов (см.).

Глицин выполняет также роль акцептора амндиновой группы аргинина при синтезе гуанидинуксусной к-ты, N-метилпронзводное к-рой — креатин (см.)

является важной составной -частью скелетной мускулатуры, сердца и мозга, а в виде фосфорилированного продукта (фосфокреатина) обеспечивает резерв богатых энергией фосфорных соединений, необходимых для функциональной активности ткани.

участвует в образовании сложного аминоспирта — сфингозина (см. Сфингозины), входящего в состав сфингомиелина (см. Сфинголипиды) — липида, особенно богато представленного в составе мозга и нервной ткани.

Серии участвует также в синтезе кофермента (см.) ацетилирования (КоА), ацилпроизводные к-рого представляют активную форму жирных кислот (см. Жировой обмен), участвующих в различных процессах биосинтеза и окислительного распада.

Таблица 2. Некоторые биологически важные азотистые вещества, образующиеся из аминокислот
Аминокислота	Вещество, предшественником которого являются аминокислоты
Аргинин	Спермин, спермидин, путресцин
Гистидин	Гистамин, эрготионеин
Лизин	Кадаверин, анабазин, кониин
Тирозин	Адреналин, норадреналин, меланин, тироксин, мескалин, тирамин
Триптофан	Серотонин, индол, скатол

В табл. 2 представлены дополнительные сведения об отдельных аминокислотах, являющихся предшественниками нек-рых других биологически важных азотистых соединений.

Функциональные группы аминокислот широко вовлекаются в различные реакции обмена веществ.

Прежде всего это относится к аминогруппам, участвующим в реакции переаминирования (см.). Эта реакция, представляющая важнейший путь ферментативного превращения аминокислот, была открыта советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1937 г. Она заключается в обратимом ферментативном переносе α-аминогруппы α-аминокислоты на α-углеродный атом α-кетокислоты без промежуточного освобождения аммиака.

В реакциях переаминирования, катализируемых различными трансаминазами, могут участвовать не только аминогруппы α-аминокислот, но и аминогруппы аминов и ω-аминокислот (напр., β-аланина, γ-аминомасляной к-ты); акцептировать аминогруппы могут не только α-кетокислоты, но и альдегиды (напр., малоновый или янтарный полуальдегиды).

Общая схема реакции переаминирования обычно изображается в следующем виде:

Непременным участником обратимой реакции ферментативного переаминирования, выполняющим коферментную функцию, является пиридоксальфосфат (I), а также пиридоксаминфосфат (II), оба — производные витамина В₆ (пиридоксина).

Пиридоксальфосфат принимает на себя аминогруппу аминокислоты и через стадии образования шиффовых оснований превращается в пиридоксаминфосфат (II), к-рый передает аминогруппу также через промежуточные стадии на кетокислоту, возвращаясь в первоначальное состояние (I).

Дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая — наиболее активные участники процесса переаминирования. Под влиянием фермента глутаматдегидрогеназы осуществляется образование глутаминовой к-ты из аммиака и кетоглутаровой к-ты. Аминогруппа глутамиыовой к-ты широко транспортируется при участии аминофераз на различные α-кетокислоты и альдегиды, образуя новые аминокислоты и амины. Этим косвенным путем азот аммиака вовлекается в состав многочисленных азотистых органических веществ.

В биосинтезе ряда биологически активных соединений значительная роль принадлежит процессу метилирования. Перенос метильной группы, как правило, осуществляется аминокислотой — метионином в виде аденозилметионина, превращающегося после отдачи метильной группы в S-аденозилгомоцистеин (рис. 3).

Акцепторы метильной группы разнообразны; к ним относятся: липиды, транспортные нуклеиновые кислоты, содержащие минорные (редкие) компоненты — метилированные нуклеотиды, гуанидинуксусную к-ту, никотинамид и др. Донорами метильных групп могут быть, помимо аденозилметионина, еще и холин, бетаины, N⁵-метилтетрагидрофолиевая к-та и др. (см. Метилирование).

Участие аминокислот в процессах катаболизма

Одним из путей катаболизма (деградации) аминокислот является их ферментативное декарбоксилирование (см.), приводящее к освобождению углекислого газа и образованию биогенных аминов, обладающих высокой биологической активностью, напр, гистамина

из окситриптофана; γ-аминомасляной к-ты из глутаминовой к-ты:

Декарбоксилирование аминокислот катализируется декарбоксилазами (см.), коферментом к-рых обычно является пиридоксальфосфат, однако механизм декарбоксилирования аминокислот остается недостаточно выясненным. В декарбоксилазе гистидина коферментная функция принадлежит остатку пировиноградной к-ты, карбоксильная группа к-рой соединена с пептидной цепью белка-фермента кислотноамидной связью:

Образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот амины служат субстратами окисления для моноамино- и диаминооксидаз — ферментов, отличающихся друг от друга не только белковой частью, но и коферментами: митохондриалыше моноаминооксидазы (см.) принадлежат к флавопротеидам, их кофсрмент — флавинадениндинуклеотид. У диаминооксидаз коферментом служит пиридоксальфосфат. Образующиеся при дезаминированип монаминов аммиак и альдегиды претерпевают дальнейшие превращения: обезвреживание аммиака происходит преимущественно путем образования мочевины (см.), углеродный скелет аминов (в виде альдегидов) подвергается дальнейшему окислению.

Другим процессом деградации L-аминокислот является их окислительное дезаминирование (см.), идущее с образованием аммиака и кетокислот. Эта реакция протекает в организме высших животных и человека очень медленно (в противоположность окислительному образованию аммиака из D-аминокислот), однако может осуществляться быстрее косвенным путем: сначала при персаминировании образуется α-глутаминовая к-та, к-рая затем при дезаминировании является источником кетоглутаровой к-ты и аммиака. Следует, однако, учесть, что в реакции дезаминирования равновесие смещено в сторону восстановительного образования глутаминовой к-ты, т. е. слева направо:

Пути образования аммиака из аминокислот остаются недостаточно ясными.

В последнее время Г. X. Бунатяном и его сотрудниками большое значение в процессе образования аммиака (в частности, в ц. н. с. и в печени) приписывается отщеплению NH₂-группы аденина, находящегося в составе никотинамидадениндпнуклеотида (НАД). Продуктом этой реакции является дезамгшоникотинамид-адениндинуклеотид (деНАД):

Последующее аминирование деНАД осуществляется при участии аспа-рагиновой к-ты, протекает с образованием промежуточного продукта (НАД-янтарной к-ты) и после отщепления фумаровой к-ты приводит к восстановлению первоначальной структуры НАД (рис. 4):

Следовательно, по Г. X. Бунатяну, дезаминирование α-аминокислот с образованием аммиака протекает через образование аспарагиновой к-ты путем переаминирования, передачи аминогруппы на деНАД, образования НАД и отщепления аммиака от НАД.

В наст. время еще невозможно оценить, насколько широко этот процесс представлен в организме и каково его биологическое значение. ДеНАД приписывают высокую биологическую активность в качестве фактора, легко проникающего как в окисленной, так и в восстановленной форме через мембрану митохондрий и значительно повышающего энергетическую эффективность окислительного фосфорилирования.

Образование конечных продуктов обмена простых белков

Возникший в процессах обмена веществ аммиак и безазотистый остаток аминокислот претерпевают своеобразные превращения. Основной путь нейтрализации и связывания аммиака у уреотелических животных заключается в синтезе мочевины, протекающем в печени и состоящем из серии последовательных ферментативных реакций. Первый этап этого процесса заключается в образовании карбамилфосфата (так же, как при синтезе пиримидиновых оснований), затем карбамильная группа акцептируется орнитином.

Образовавшийся при этом цитруллин эндергонически реагирует с аспарагиновой к-той. Образовавшаяся аргининянтарная к-та подвергается расщеплению: один из продуктов реакции — фумаровая к-та — включается в цикл трикарбоновых кислот, другой — аргинин — гидролитически расщепляется аргиназой на мочевину и орнитин (рис. 5). Последний вновь включается в цепь превращений, приводящих к образованию мочевины. Процесс этот, получивший наименование орнитинового цикла, протекает в печени, хотя отдельные его реакции представлены также в сердце, ткани мозга и др.

Т. о., азот, выводимый из организма в виде мочевины, наполовину берется из аммиака и наполовину из аспарагиновой к-ты.

Нейтрализация образующегося в организме аммиака происходит еще путем синтеза амидов — аспарагина и глутамина. Амидная группа последнего участвует в синтезе пуринов, нуклеиновых кислот и т. д.

Нейтрализация аммиака у урикотелических животных (рептилии, птицы) связана с образованием мочевой кислоты (см.).

Безазотистая часть аминокислот, как правило, включается через многочисленные промежуточные этапы в разные стадии окислительных превращений по циклу трикарбоновых кислот (см. Трикарбоновых кислот цикл).

Согласно схеме, приведенной на рис. 6, отчетливо выявляется роль аминокислот в обеспечении энергетических запросов организма. Нарушения в превращениях тех или иных аминокислот часто генетически обусловлены и являются причиной различных болезней.

Причиной нарушений, как правило, является дефект в одном специфически действующем ферменте или в серии ферментативных реакций. Эти нарушения могут возникнуть, напр., в силу недостаточного образования или слишком быстрого расщепления кофермента, участвующего во многих ферментативных процессах.

Тканевой обмен нуклеотидов

Продукты распада нуклеопротеидов и нуклеиновых кислот — нуклеотиды и нуклеозиды — претерпевают в органах п тканях различные превращения.

Синтез ДНК и РНК

Нуклеотиды — как пуриновые, так и пиримидиновые — участвуют в синтезе нуклеиновых кислот в клеточных ядрах. Синтез ДНК осуществляется ферментами — ДНК-полимеразами, для которых субстратами служат дезоксирибонуклеозидтрифосфаты.

Синтез ДНК сопровождается освобождением молекул пирофосфата в количестве, соответствующем числу молекул нуклеозидтрифосфатов, вступивших в реакцию. ДНК (образец) и вновь синтезированный полинуклеотид образуют вместе двутяжную ДНК. Схема этого процесса может быть представлена в следующем виде:

Буква «d» перед символом нуклео-зидтрифосфата или мононуклеотидов в синтезированной молекуле ДНК обозначает, что в биосинтезе участвуют нуклеотиды, в к-рых пентоза представлена дезоксирибозой, т. е. дезоксирибонуклеотиды. Образование дезоксирибонуклеотидов происходит в результате сложного процесса восстановления рибонуклеотидов при действии нечувствительного к нагреванию белка — тиоредоксина.

Восстановленная форма тиоредоксина образуется под действием редуктазы (фермента флавопротешговой природы), коферментом к-рого служит восстановленный никотинамидадениндпнуклеотидфосфат (НАДФ) по схеме:

Образовавшаяся восстановленная форма тпоредоксина участвует в образовании дезоксинуклеотиддифосфатов (дНДФ) путем переноса редуцирующих эквивалентов на акцептирующие пх нуклеотиддифосфаты (НДФ):

Вновь образованная ДНК и служившая шаблоном ДНК могут на своих концах соединиться под влиянием фермента ДНК-лигазы и образовать циклическую структуру ДНК.

Синтез РНК осуществляется при участии полинуклеотидфосфорилазы — фермента, обусловливающего обратимую реакцию соединения нуклеозидднфосфатов в присутствии ионов магния и первоначальной РНК:

Образованный полимер содержит 3′-5 ′-фосфодиэфирные связи, к-рые расщепляются рибонуклеазой. Реакция обратима и может быть направлена справа налево (в сторону распада полимера) при увеличении концентрации неорганического фосфата. Первоначальная РНК в данном случае не играет роли шаблона, по к-рому синтезируется полинуклеотид. Скорее всего свободная ОН-группа, находящаяся в концевом нуклеотиде РНК, необходима для присоединения к ней последующих нуклеотидов независимо от входящих в их состав оснований.

По-видимому, в интактной клетке полинуклеотидфосфорилазе принадлежит функция не образования полимера, а расщепления РНК. Что касается высокополимерной РНК с определенной последовательностью нуклеотидов, то образование ее осуществляется РНК-полимеразой, действие к-рой аналогично ферменту, синтезирующему ДНК. РНК-полимераза активна в присутствии ДНК-шаблона, осуществляет синтез РНК из нуклеозидтрифосфатов и собирает их в последовательности, предопределенной структурой ДНК:

Катаболизм ДНК и РНК

Деградация ДНК и РНК происходит по этапам. Ферменты, расщепляющие РНК, — рибонуклеазы — широко представлены в различных животных тканях. Под влиянием рибонуклеаз двоякого типа — трансфераз и истинных гпдролаз — из РНК образуются олиго- и мононуклеотиды.

Ферменты, расщепляющие ДНК, принадлежат к нуклеазам — гидролазам; результатом их действия является образование олигонуклеотидов как с концевым 5′-фосфатом, так и 5′-фосфатом. Под влиянием диэстераз, специфических нуклеотидаз, фосфорилаз, фосфатаз и нуклеозидаз происходит деградация нуклеотидов с образованием свободных пуриновых и пиримндиновых оснований, дальнейшее превращение к-рых идет по разным путям.

Пуриновые основания — аденин и гуанин — подвергаются гидролитическому дезаминированию под влиянием ферментов аденазы и гуаназы. Из аденина образуется 6-оксипурин (гипоксантин), из гуанина — 2,6-диоксипурин (ксантин). Эти превращения ампнопуринов могут происходить и без предварительного распада соответствующих нуклеотидов и нуклеозидов. Гипоксантин и ксантин подвергаются дальнейшему окислению под влиянием фермента ксантиноксидазы. Конечным продуктом этого окисления является 2, 6, 8-триоксипурин, или мочевая кислота (см.). У человека мочевая к-та дальнейшим превращениям не подвергается и является постоянной составной частью мочи п конечным продуктом обмена пуриновых нуклеотидов и пу-риновых оснований. У большинства млекопитающих мочевая к-та не представляет собой конечного продукта обмена веществ и переходит в аллантоин под действием фермента уриказы.

Стадии дезаминирования и окисления пуриновых оснований представлены на рис. 7.

По иному пути идет деградация пиримидиновых оснований (см.). Первый шаг заключается в восстановлении урацила в дигидроурацил с последующим гидролизом, приводящим к образованию сначала β-уреидопропионовой к-ты, а затем β-аланина, NH₃ и СО₂ (рис.8):

Аналогичные превращения тимина приводят к образованию β-аминоизо-масляной к-ты.

Т. о., конечным продуктом обмена пуринов у человека является мочевая к-та, а пиримидинов — углекислый газ и аммиак, к-рые могут быть источниками образования мочевины. Что касается (β-аланина, то эта аминокислота участвует в биосинтезе дипептидов карнозина (см.) и ансерина (см.), в большом количестве содержащихся в скелетной мускулатуре позвоночных животных.

В мышечной ткани человека содержится лишь карнозин.

β-аланин является также составной частью пантотеновой к-ты, а следовательно, и коэнзима А, играющего очень важную роль в обмене жирных кислот, стеринов, а также в цикле трикарбоновых кислот.

Регуляция процессов азотистого обмена

А. о. так же, как и все виды обмена веществ, регулируется нервной системой как непосредственно, так и через воздействие на железы внутренней секреции. Основное значение нервной регуляции А. о. заключается в приспособлении его к изменяющимся условиям внешней и внутренней среды. В силу этого выпадение нервных воздействий на органы и ткани приводит к тяжелым нарушениям их структуры и функции.

Благодаря весьма сложным и тонким механизмам регуляции А. о. у взрослого здорового человека обеспечивается относительное постоянство состава азотистых компонентов органов, тканей и внутренней среды организма. Избыток вводимых с пищей азотистых соединений выводится с мочой и калом, недостаток — пополняется из состава тканей тела (это не относится к числу незаменимых соединений).

Насколько состав крови и тканей обладает относительным динамическим постоянством, настолько изменчив состав мочи, отражающий особенности обмена веще